Эта важная информация о Фибрилл белков заслуживает чтения



Эта статья приносит вам краткое описание на волоконца белков и генетических заболеваний, где они подразумеваются. Аминокислоты-это вещества, содержащие аминогруппу и, в Альфа-положении к карбоксильной группе. Мы находим более трех тысяч аминокислот в природе, но только двадцать из них входят в состав белков человека.

Белки-это высокомолекулярные вещества, образующиеся при полимеризации тысячи аминокислот. Структурная сложность белков может быть проще проанализированы путем деления уровня организации на другой четыре уровня. Во-первых, первичная структура представляет собой последовательность аминокислот, вторичная структура представлена регулярном расположении аминокислот из первичной структуры, третичная структура-это трехмерная выравнивание полипептидных цепей и четвертичная структура представляет собой конечный конформации белка. После их окончательной структуры, белки можно разделить на глобулярные белки и белки фибрилл. Класс амилоидных фибрилл белками включает в себя два хорошо известных белков: коллагена и эластина.

Коллаген

Коллаген имеет высокий уровень в организме человека. Молекула вытянута, жесткая. Структура коллагена состоит из трех полипептидных цепей, также названный Альфа-цепей, скрученных одна с другой, образуя тройной спирали. Организация молекулы зависит от типа ткани молекулы образуют. В некоторых тканях, коллаген желе как аспект и роль для поддержания структуры ткани (например у нас есть стекловидное тело, которое заполняет пространство между линзой и сетчаткой, и экстрацеллюлярного матрикса). В других тканях, коллаген организованы в пучки параллельных фибрина, который обеспечивает высокую стойкость к ткани. Таким образом, коллаген может быть легко классифицирован после того, как его функция и локализация в организме на несколько типов:Фибрилл коллагена, который организован в фибриллы. Она входит в состав кожи, костей, сухожилий, кровеносных сосудов, роговицы глаза, хрящей, межпозвонковых дисков и стекловидного тела.
Ретикулярного коллагена, который образует сетей. Он входит в состав базальной мембраны и структуры под эпителием.
Коллаген имеет множество молекул пролина и глицина в своей структуре, играет очень важную роль, потому что они поддерживают пространственное расположение коллагеновых. Пролин способствует спиральной конформации каждого Альфа-цепи и глицин-это небольшая молекула. Кроме того, пролин и глицин, коллаген содержит гидроксипролин и hydroxylisine, двух аминокислот, которые редко встречаются в составе большинства белков. Гидроксипролин имеет очень важную роль в формировании тройной спиральной структуры коллагена, потому что он участвует в формировании межцепного границ водорода. Обычный коллаген имеет очень стабильную молекулу, которая может длиться много лет. Однако, в соединительной ткани-это динамическая ткань, которая часто нуждается в регенерации.

Генетические заболевания молекула коллагена проявляется недееспособность коллагена для нормальной волокон. Этот факт приводит к потере гибкости сопротивление различных тканей. Элерса-Данлоса синдром (назван в честь двух врачей: Эдвард Элерса из Дании и Анри-Александр Данло из Франции) является примером этого типа генетической мутации, которая влияет на кровеносные сосуды, кожу и суставы. Люди с ЭЦП имеют очень высокую гибкость, Уязвимость к груди инфекции, пониженный мышечный тонус, отчетливо видны вены, и предрасположены к язвам во рту.

Эластин

В отличие от коллагена, который образует прочные волокна, эластин является белком с аналогичными свойствами пневматической шины. Эластических волокон, образуется эластин гликопротеин микрофиламентов и войти в структуру легких, Великой стенки кровеносных сосудов и эластичных связок. Эти волокна могут растягиваться, но всегда возвращаться к нормальной длине. Эластин-нерастворимый изменчивый полимера, синтезированного из tropoelastin, который представляет собой линейный полипептид, образованный около семи сотен аминокислот с малого и неполярные молекулы (такие как глицин, аланин и валин). Эластин богат пролином и lisine. Он содержит небольшое количество оксипролина. Tropoelastin секретируется клетками форма внеклеточного пространства. Здесь, в внеклеточного пространства, эластин взаимодействует со специфическими гликопротеинами, как фибрин. Гликопротеины образуют поддерживающий каркас для молекул эластина.

Генетические мутации волоконца могут быть причиной появления синдрома Марфана (имя Антуана Марфана, французского педиатра), болезнь соединительной ткани, которое вызывает структурные аномалии костной системы, глазных патологий и сосудистых нарушений. Люди с синдромом Марфана представить очень длинные пальцы, высокая талия и длинные верхние конечности.


Комментарии


Ваше имя:

Комментарий:

ответьте цифрой: дeвять + пять =